【米氏常数名词解释】一、说明：
米氏常数（Michaelis constant，简称Km）是酶动力学中一个重要的参数，用于描述酶与底物之间的亲和力以及酶促反应的效率。它表示当酶促反应速率达到最大速度一半时，所需的底物浓度。Km值越小，说明酶对底物的亲和力越强；反之，Km值越大，则表明酶对底物的亲和力较弱。
米氏常数由德国生物化学家莱因哈特·米歇尔（Leonor Michaelis）和马克斯·门滕（Maud Menten）在1913年提出，是研究酶活性和反应机制的基础之一。通过测定Km值，可以了解酶在不同底物浓度下的表现，并为药物设计、代谢调控等提供理论依据。
二、表格展示：
| 项目 | 内容 |
| 中文名称 | 米氏常数 |
| 英文名称 | Michaelis Constant |
| 简称 | Km |
| 提出者 | Leonor Michaelis 和 Maud Menten（1913年） |
| 定义 | 当反应速率达到最大速度（Vmax）的一半时，所需的底物浓度 |
| 物理意义 | 表示酶对底物的亲和力，Km越小，亲和力越强 |
| 应用领域 | 生物化学、酶工程、药物研发、代谢研究 |
| 测定方法 | 通过酶促反应速率实验，绘制底物浓度-反应速率曲线，计算得出 |
| 与Vmax的关系 | Km是Vmax的函数，两者共同描述酶的催化特性 |
| 实际意义 | 指导酶的优化、底物筛选及酶抑制剂的设计 |
三、总结：
米氏常数是理解酶活性和反应机制的关键指标，广泛应用于生命科学和医药研究中。通过分析Km值，可以深入探讨酶与底物的相互作用机制，从而为相关领域的研究和应用提供重要参考。
